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Text File  |  1995-03-04  |  3.3 KB  |  66 lines
  1. **************************
  2. * Peroxidases signatures *
  3. **************************
  4.  
  5. Peroxidases (EC 1.11.1.-) [1]  are  heme-binding  enzymes  that  carry  out  a
  6. variety of biosynthetic and  degradative  functions using hydrogen peroxide as
  7. the electron acceptor. Peroxidases are widely distributed throughout bacteria,
  8. fungi, plants, and vertebrates.
  9.  
  10. In peroxidases the heme prosthetic group  is  protoporphyrin IX  and the fifth
  11. ligand of the heme iron is a histidine  (known as the proximal histidine).  An
  12. other histidine residue (the distal histidine) serves as an acid-base catalyst
  13. in the reaction between hydrogen peroxide and the enzyme.  The regions  around
  14. these two active  site  residues  are  more or less conserved in a majority of
  15. peroxidases [2,3].  The  enzymes in  which one or both of these regions can be
  16. found are listed below.
  17.  
  18.  - Yeast cytochrome c peroxidase (EC 1.11.1.5).
  19.  - Myeloperoxidase (EC 1.11.1.7)  (MPO).  MPO  is  found  in  granulocytes and
  20.    monocytes and  plays  a  major  role  in  the oxygen-dependent microbicidal
  21.    system of neutrophils.
  22.  - Lactoperoxidase (EC 1.11.1.7) (LPO). LPO is a milk protein which acts as an
  23.    antimicrobial agent.
  24.  - Eosinophil  peroxidase  (EC 1.11.1.7)  (EPO).   An   enzyme  found  in  the
  25.    cytoplasmic granules of eosinophils.
  26.  - Thyroid peroxidase (EC 1.11.1.8) (TPO).  TPO  plays  a  central role in the
  27.    biosynthesis of thyroid hormones. It  catalyzes the iodination and coupling
  28.    of  the  hormonogenic  tyrosines in  thyroglobulin  to  yield  the  thyroid
  29.    hormones T3 and T4.
  30.  - Fungal ligninases. Ligninase catalyzes the first step in the degradation of
  31.    lignin. It depolymerizes lignin by catalyzing the C(alpha)-C(beta) cleavage
  32.    of the propyl side chains of lignin.
  33.  - Plant peroxidases  (EC 1.11.1.7).   Plants  expresses  a  large numbers  of
  34.    isozymes of peroxidases.  Some of them play a  role in cell-suberization by
  35.    catalyzing the deposition of the  aromatic residues  of suberin on the cell
  36.    wall, some are expressed as a defense response toward  wounding, others are
  37.    involved in the metabolism of auxin and the biosynthesis of lignin.
  38.  - Prokaryotic catalase-peroxidases.  Some  bacterial  species produce enzymes
  39.    that exhibit both catalase  and  broad-spectrum  peroxidase activities [4].
  40.    Examples  of  such  enzymes are:  catalase HP I from Escherichia coli (gene
  41.    katG) and perA from Bacillus stearothermophilus.
  42.  
  43. -Consensus pattern: [DET]-[LIVMTA]-x(2)-[LIVM]-[LIVMSTAG]-[SAG]-[LIVMSTAG]-H-
  44.                     [STA]-[LIVMFY]
  45.                     [H is the proximal heme-binding ligand]
  46. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL,  except
  47.  for ligninase III from Phlebia radiata, and LPO.
  48. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: 11.
  49.  
  50. -Consensus pattern: [SGATV]-x(3)-[LIVMA]-R-[LIVMA]-x-[FW]-H-x-[SAC]
  51.                     [H is an active site residue]
  52. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: all,  except
  53.  for vertebrate peroxidases (MPO, TPO, LPO, and EPO).
  54. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: 3.
  55.  
  56. -Last update: October 1993 / Patterns and text revised.
  57.  
  58. [ 1] Dawson J.H.
  59.      Science 240:433-439(1988).
  60. [ 2] Kimura S., Ikeda-Saito M.
  61.      Proteins 3:113-120(1988).
  62. [ 3] Henrissat B., Saloheimo M., Lavaitte S., Knowles J.K.C.
  63.      Proteins 8:251-257(1990).
  64. [ 4] Welinder K.G.
  65.      Biochim. Biophys. Acta 1080:215-220(1991).
  66.